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清华大学生命科学学院施一公教授研究组日前在《自然》（Nature）在线发表题为《细菌能量耦合因子转运蛋白结构》的研究论文，首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构，并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。这是施一公研究组继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构后，在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一次重大突破。据了解，由于该转运蛋白只存在于细菌里，可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药，也对解决日益严重的细菌抗药性等问题具有参考价值。 经过近3年的不懈努力，施一公研究团队通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构，研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态，而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。根据这个极其特殊的构象，研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时，EcfS可以与底物结合，然后翻转进入平行状态并释放底物，之后返回垂直状态进行下一轮循环，类似于酒杯在竖直状态下接水，然后翻转倒出杯内的水。在该过程中，亲水蛋白EcfA和EcfA水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。 |
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